Proteīnu otrējā struktūra

Otrējā jeb sekundārā struktūra ir vispārīga telpiskā forma dažādiem atsevišķiem proteīna apgabaliem. Tā rodas, starp aminoskābēm veidojoties ūdeņraža saitēm. Visbiežāk sastopamie otrējās struktūras veidi ir α-spirāle, β-plāksne un β-pagriezieni.

α-spirāles

α-spirāli veidojošās aminoskābes novietojas spirālveidā, veidojot apmēram 0.5 nanometrus platu struktūru. Spirālē katras n-tās aminoskābes pamatķēdes -NH veido ūdeņraža saiti ar n+4-tās aminoskābes -C=O. Spirāle ir cieša, tās iekšpusē praktiski nav brīvas vietas un spirāli veidojošo aminoskābju sānu ķēdes ir vērstas uz ārpusi. Katra nākamā aminoskābe veido apmēram 100 grādu pagriezienu, un līdz ar to vienu pilnu spirāles apgriezienu veido 3.6 aminoskābju atlikumi. Ne visas aminoskābes var veidot α-spirāli. Dažu aminoskābju atlikumi, kā, piemēram, prolīns vai glicīns, α-spirālēs nav sastopami, jo to esamība izjauc spirālveida struktūru.
Alfa spiraale
Dažādi α-spirāles attēlojuma veidi. A-shematisks lentveida attēlojums, parādot α-oglekļa atomus; B-modelis, kurā attēlota polipeptīda pamatķēde; C-modelis, kurā attēlotas arī sānu ķēdes un ar raustītu līniju redzamas -C=O - - NH- ūdeņraža saites.
Attēls no šejienes.

Jāpiemin, ka eksistē arī t.s. 310 spirāle, kur ūdeņraža saiti veido n-tā un n+3-ā aminoskābe. Šāda struktūra ir ciešāka par α spirāli, tomēr proteīnos tā ir sastopama reti un īsos posmos.

β-plāksnes

β-plāksne ir otrējās struktūras elements, ko veido vienas aminoskābju virknes atlikumi, kas savstarpēji novietojušies paralēli vai antiparalēli. Tās veidošanos izraisa ūdeņraža saišu formēšanās starp pamatķēdes -NH un -C=O grupām. Attālums starp pamatķēdes α-oglekļa atomiem ir 0.35 nm. β-plāksnes nav taisnas, bet gan ielocītas zigzaga veidā. Daudzo ūdeņraža saišu kopējā iedarbība šai struktūrai piešķir stabilitāti un stingrumu. β-plākšņu struktūra bieži vien nav planāra, bet saliekta vai sagriezta.
beta plaaksnes
β-plākšņu shematisks modelis. A-antiparalēlas, B-paralēlas β-plāksnes.
Attēls no šejienes.

Jau desmit gadus pirms α-spirāļu un β-plākšņu eksperimentālas atklāšanas to esamību teorētiski paredzēja izcilais ķīmiķis Linuss Paulings kopā ar Robertu Koriju un Hermanu Brensonu. Citi zinātnieki, pamatā Brags, Kendrjū un Perucs (Bragg, Kendrew and Perutz) agrāk savās publikācijās bija izklāstījuši dažādus iespējamos spirāļu veidus, bet tieši šo bija palaiduši garām. Viņus bija maldinājis tas, ka, pēc viņu domām, vienu spirāles apgriezienu vajadzēja veidot veselam skaitam aminoskābju atlikumu. Šie zinātnieki, būdami fiziķi, arīdzan bija palaiduši garām faktu, ka peptīdsaite ir planāra.
1948. gadā, būdams Oksfordā, Paulings saaukstējās un viņam vairākas dienas nācās pavadīt gultā. Garlaicības mākts, viņš uz papīra loksnes uzzīmēja aminoskābju ķēdi ar visām saitēm un locīja to spirāles veidā, kamēr varēja izveidoties ūdeņraža saites starp spirāles pagriezieniem. Tādējādi dažu stundu laikā viņš atklāja α-spirāli.

β-pagriezieni

Globulāros proteīnos ir bieži sastopamas cilpas un pagriezieni, kur aminoskābju ķēde pagriežas pretējā virzienā. Šādu struktūrelementu sauc par β-pagriezienu. Īpaši raksturīgi tie ir antiparalēlās β-plāksnēs, kur polipeptīda ķēde pagriežas par 180°. β-pagriezienu veido četras pēc kārtas esošas aminoskābes, kur pirmā ar ceturto veido ūdeņraža saiti. Otrā un trešā aminoskābe veido pašu pagriezienu. Bieži tās ir glicīns, jo ir mazs un lokans, un prolīns, jo tas viegli ieņem cis konformāciju. Šie divi vidējie aminoskābju atlikumi savstarpēji neveido ūdeņraža saites, bet bieži vien atrodas uz proteīna virsmas, kur veido ūdeņraža saites ar ūdeni.
Beta pagrieziens
β-pagrieziena shematisks attēlojums. Ar punktētu līniju parādīta ūdeņraža saite starp pirmo un ceturto pagrieziena aminoskābi; 2. aminoskābe ir prolīns, 3. ir glicīns.
Attēls no šejienes, © Loren Williams

Lappusē izmantotie materiāli: sk. nr. 1, 4, 5, 6, 13, 14 un 15 sadaļā Atsauces


[an error occurred while processing this directive] << Proteīnu pirmējā struktūra Sākumlapa [an error occurred while processing this directive] Proteīnu trešējā struktūra >>
© Jānis Rūmnieks
Pēdējās izmaiņas lapā 24.01.2006